EVENTOS EPCC - Encontro Internacional de Produção Científica IV EPCC - Encontro Internacional de Produção Científica (19 a 22 de Outubro de 2005)
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Tipo: Artigo
Título: INATIVAÇÃO TÉRMICA DA PEROXIDASE PRESENTE NA POLPA DE GOIABA
Autor(es): ZANATTA, Caroline Lima
CLEMENTE, Edmar
ZOTARELLI, MARTA Fernanda
Resumo: A goiaba é muito importante no contexto da fruticultura brasileira e encontra-se em crescente expansão. A peroxidase (EC 1.11.1.7) faz parte de um grande grupo de enzimas conhecidas como oxiredutases (Lee, 1983). A investigação desse grupo de enzima tem sido de grande importância para a tecnologia de alimentos, uma vez que a continuidade da atividade enzimática pode ocasionar mudança na cor, variações de aroma, alterações no teor de vitaminas e até mesmo mudanças na textura (Clemente e Pastore, 1989). O branqueamento é um tratamento térmico geralmente aplicado em alimentos para inibir a ação das enzimas. A peroxidase é uma enzima resistente a elevadas temperaturas e sua inativação tem sido freqüentemente usada como índice da efetividade do branqueamento. A perda da sua atividade enzimática num produto branqueado indica uma perda correspondente da atividade para outras enzimas de deteriorização (Eskin, 1990). Em enzimas, o objetivo do processamento térmico é a sua inativação, já em nutrientes e fatores de qualidade é a retenção máxima das características organolépticas. O presente projeto teve por objetivo o estudo da atividade da peroxidase (POD), a fim de se encontrar uma relação entre a ação desta enzima nas características pós-colheita da goiaba, bem como o estudo da atividade enzimática frente ao tratamento térmico. O extrato bruto de peroxidase foi extraído da goiaba em solução tampão fosfato de sódio 100mM em pH de 6,0 a 7,0 com intervalos de 0,1. Em seguida, foi feita a determinação da atividade enzimática da POD seguindo o método descrito por Clemente, (1998), permitindo encontrar o pH ótimo de extração desta enzima, que foi de 6,3. Os extratos foram submetidos aos tratamentos térmicos nas temperaturas 60°C, 65°C, 70°C, 75°C e 80°C, por um período de tempo de 25 minutos e o monitoramento da atividade da enzima foi feito através de espectrofotometria. Foi observado um decréscimo da atividade da peroxidase nos primeiros quatro minutos e a perda da atividade da enzimática em função do tempo de aquecimento não foi linear. A não inativação da peroxidase pode ser devido à presença de isoenzimas termo-resistentes.
Palavras-chave: Peroxidase
Inativação
Goiaba
Idioma: por
País: Brasil
Editor: UNIVERSIDADE CESUMAR
Sigla da Instituição: UNICESUMAR
Tipo de Acesso: Acesso Aberto
URI: http://rdu.unicesumar.edu.br/handle/123456789/7010
Data do documento: 19-Out-2005
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