ANÁLISE PROTEÔMICA “IN SILICO” DA ALDEÍDO DESIDROGENASE DE CANA-DE-AÇÚCAR

Abstract

Aldeídos são moléculas orgânicas altamente reativas produzidas em muitas vias metabólicas. Na via dos fenilpropenoides, responsável pela biossíntese da lignina em plantas, o coniferaldeído é oxidado a ácido ferúlico, um componente-chave na constituição da parede celular. Este passo metabólico é realizado por enzimas da família aldeído desidrogenase (ALDH). O objetivo deste trabalho foi determinar a estrutura da ALDH de cana-de-açúcar pelo método de modelagem por homologia, a fim de compreender sua estrutura química e obter embasamento teórico para a prospecção de inibidores químicos. Estes inibidores serão usados in vivo para reduzir o conteúdo de ácido ferúlico na parede celular a fim de se obter uma lignocelulose mais acessível às enzimas hidrolíticas, visando a produção de etanol celulósico. A seqüência do gene que codifica a proteína alvo foi obtida na base de dados do projeto SUCEST, traduzida para seqüência de aminoácidos e analisada por meio de ferramentas de bioinformática. A estrutura 3D da enzima ligada ao co-fator e ao inibidor foi obtida por meio de modelagem por homologia utilizando o software Modeller tendo a estrutura 3D da ALDH humana como molde. Os resultados mostraram que a sequência da ALDH de cana-de-açúcar possui 61% de identidade com a ALDH humana e um peptídeo de trânsito para a mitocôndria, atuando assim nesta organela. Já a estrutura 3D da ALDH de cana-de-açúcar ligada ao inibidor, evidenciou as características estruturais e eletrostáticas do sítio ativo, permitindo a busca de inibidores específicos por meio de outras ferramentas de bioinformática como a varredura e “docagen” virtuais.